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Peptidi
Peptidi · Sezione06
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Scienza · Sezione04
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  • 03SintesiFondamenti e metodi
  • 04AnalisiFondamenti e metodi
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Applicazioni · Sezione06
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Partner e collaborazioni · Sezione04
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Rivista
Rivista · Sezione01
  • 01RivistaRaccolta di studi peer-reviewed
Rivista
Partner e collaborazioni
Scienza · Peptidi e amminoacidi

Dall'alfabeto dei 20 amminoacidi alla sequenza precisa

I peptidi sono brevi catene di amminoacidi, a metà strada tra i classici principi attivi e gli anticorpi: abbastanza grandi per un'attività biologica specifica, abbastanza piccoli per una sintesi riproducibile.

Kennzahlen · Live
Kanonische Aminosäuren
20
Reinheit pro Charge
≥ 99,5 %
Validierte Wirkstoffe
27
QC-Pipeline
3-Tier
Catalogo dei principi attivi→Rivista di studi
AlaHisLysGluAspProTyrSerCysPheLeuArgMetThrTrpValIle
01 · Aminosäuren
Elementi costitutivi · Unità di base

L'alfabeto degli amminoacidi come grammatica chimica

Die 20 kanonischen Aminosäuren bilden das Vokabular jeder natürlichen Peptidsequenz. Jede besitzt ein gemeinsames Backbone und unterscheidet sich durch ihre Sidechain.

Non-Standard-Bausteine wie D-Aminosäuren, Hyp oder Aib erweitern Stabilität, Halbwertszeit und Konformationskontrolle.

Hydrophob · neutral
GlyAlaValLeuIleProMet

Bilden den hydrophoben Kern; Pro bricht α-Helices und stabilisiert β-Turns.

Aromatisch
PheTyrTrp

π-Stacking und UV-Absorption bei 280 nm, Grundlage der HPLC-Detektion.

Polar · ungeladen
SerThrCysAsnGln

Wasserstoffbrücken; Cys ermöglicht Disulfid-Brücken.

Geladen
LysArgHisAspGlu

Salzbrücken und pH-abhängige Protonierung.

Non-Standard / synthetisch
AibHypSarD-ASOEGNle

Stabilität, Halbwertszeit und Membranpermeabilität.

AlaHisLysGluAspProTyrSerCysPheLeuArgMetThrTrpValIle
02 · Peptidbindung
Il legame peptidico

Un legame ammidico che trasforma la sequenza in funzione

Die Peptidbindung entsteht durch Kondensation der α-COOH-Gruppe mit der α-NH₂-Gruppe der nächsten Aminosääure. Das planare Amid-Backbone bestimmt die Konformation.

Φ- und Ψ-Diederwinkel bestimmen Sekundärstruktur. Das Ramachandran-Diagramm visualisiert erlaubte Kombinationen.

N-Acetylierung / C-Amidierung

Schützt Termini vor Exopeptidase-Abbau.

D-Aminosäure-Substitution

Proteasen erkennen D-Konfiguration an Spaltstellen nicht.

Cyclisierung

Head-to-tail oder Disulfid-Brücken stabilisieren die Struktur.

Lipid-Acyl-Konjugation

Fettsäure-Anker verlängern die Halbwertszeit über Serumalbumin.

AlaHisLysGluAspProTyrSerCysPheLeuArgMetThrTrpValIle
03 · Synthese
SPPS · Sintesi in fase solida

La sintesi come ciclo preciso di accoppiamento e deprotezione

La sintesi peptidica in fase solida (SPPS) ancora la catena in crescita a una resina polimerica. Per ogni ciclo: deprotezione e accoppiamento del successivo amminoacido Fmoc.

01
Resin-Beladung

Erste Aminosäure am Wang- oder Rink-Amid-Harz. Beladungsdichte 0,2-0,8 mmol/g.

02
Entschützung

Fmoc-Abspaltung mit Piperidin in DMF.

03
Kopplung

Aktivierung mit HBTU/HATU oder DIC/Oxyma.

04
Cleavage

TFA-Spaltung vom Harz und Sidechain-Schutzgruppen.

Resin
SPPS

Festphase, Sequenz wächst am Harz.

Liquid-Phase

Gramm- bis Kilogramm-Maßstab.

Cyclisierung

Ring-Schließung für Stabilität.

D-Aminosäuren

Protease-resistente Konfiguration.

Lipid-Acyl

Albumin-Bindung und Verlängerung der HWZ.

DAC

Drug-Albumin-Conjugate über Cys-Maleimid.

Preparative HPLC
≥ 99,5 %

RP-HPLC auf C18 für Reinheit.

Lyophilisation
Trocken · Stabil

Gefriergetrocknet unter Schutzgas.

AlaHisLysGluAspProTyrSerCysPheLeuArgMetThrTrpValIle
04 · Analytik
Identità, purezza, contenuto

Quattro metodi analitici ortogonali per lotto

Cromatografia, spettrometria di massa, controllo dei metalli pesanti e sicurezza microbiologica offrono un quadro completo del lotto.

C18 · 220 nm
RP-HPLC

Reversed-Phase mit UV-Detektion für Reinheit und Identität.

ESI / MALDI
MS

Molekulargewicht und Fragmentierung.

ICH Q3D
ICP-MS

Schwermetalle auf ppb-Niveau.

TAMC · TYMC
USP 〈61〉/〈62〉

Mikrobiologische Sicherheit nach USP.

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