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Eurolabs Peptides
Peptitler
Peptitler · Bölüm06
  • 01Kilo yönetimiMetabolik araştırma
  • 02İyileşmeDoku ve iyileşme araştırması
  • 03CiltCilt araştırması
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  • 05BilişNörobilim
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Bilim
Bilim · Bölüm04
  • 01Amino asitlerTemeller ve yöntemler
  • 02Peptit bağıTemeller ve yöntemler
  • 03SentezTemeller ve yöntemler
  • 04AnalizTemeller ve yöntemler
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Araştırma alanları · Bölüm06
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Ortaklar · Bölüm04
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Dergi · Bölüm01
  • 01DergiBilimsel çalışmalar ve yayınlar
Dergi
Ortaklar
Science · Peptides and amino acids

From the 20-amino-acid alphabet to precise sequences

Peptides sit between small molecules and antibodies: large enough for specific activity, small enough for reproducible synthesis.

Kennzahlen · Live
Kanonische Aminosäuren
20
Reinheit pro Charge
≥ 99,5 %
Validierte Wirkstoffe
27
QC-Pipeline
3-Tier
Compound catalog→Study journal
AlaHisLysGluAspProTyrSerCysPheLeuArgMetThrTrpValIle
01 · Aminosäuren
Bausteine · Building Blocks

Das Aminosäure-Alphabet als chemische Grammatik

Die 20 kanonischen Aminosäuren bilden das Vokabular jeder natürlichen Peptidsequenz. Jede besitzt ein gemeinsames Backbone und unterscheidet sich durch ihre Sidechain.

Non-Standard-Bausteine wie D-Aminosäuren, Hyp oder Aib erweitern Stabilität, Halbwertszeit und Konformationskontrolle.

Hydrophob · neutral
GlyAlaValLeuIleProMet

Bilden den hydrophoben Kern; Pro bricht α-Helices und stabilisiert β-Turns.

Aromatisch
PheTyrTrp

π-Stacking und UV-Absorption bei 280 nm, Grundlage der HPLC-Detektion.

Polar · ungeladen
SerThrCysAsnGln

Wasserstoffbrücken; Cys ermöglicht Disulfid-Brücken.

Geladen
LysArgHisAspGlu

Salzbrücken und pH-abhängige Protonierung.

Non-Standard / synthetisch
AibHypSarD-ASOEGNle

Stabilität, Halbwertszeit und Membranpermeabilität.

AlaHisLysGluAspProTyrSerCysPheLeuArgMetThrTrpValIle
02 · Peptidbindung
Die Peptidbindung

Eine Amid-Verbindung, die Sequenz zur Funktion macht

Die Peptidbindung entsteht durch Kondensation der α-COOH-Gruppe mit der α-NH₂-Gruppe der nächsten Aminosääure. Das planare Amid-Backbone bestimmt die Konformation.

Φ- und Ψ-Diederwinkel bestimmen Sekundärstruktur. Das Ramachandran-Diagramm visualisiert erlaubte Kombinationen.

N-Acetylierung / C-Amidierung

Schützt Termini vor Exopeptidase-Abbau.

D-Aminosäure-Substitution

Proteasen erkennen D-Konfiguration an Spaltstellen nicht.

Cyclisierung

Head-to-tail oder Disulfid-Brücken stabilisieren die Struktur.

Lipid-Acyl-Konjugation

Fettsäure-Anker verlängern die Halbwertszeit über Serumalbumin.

AlaHisLysGluAspProTyrSerCysPheLeuArgMetThrTrpValIle
03 · Synthese
SPPS · Festphasen-Synthese

Synthese als präziser Zyklus aus Kopplung und Entschützung

Festphasen-Peptidsynthese (SPPS) verankert die wachsende Kette an einem Polymerharz. Pro Zyklus: Entschützung und Kopplung der nächsten Fmoc-Aminosäure.

01
Resin-Beladung

Erste Aminosäure am Wang- oder Rink-Amid-Harz. Beladungsdichte 0,2-0,8 mmol/g.

02
Entschützung

Fmoc-Abspaltung mit Piperidin in DMF.

03
Kopplung

Aktivierung mit HBTU/HATU oder DIC/Oxyma.

04
Cleavage

TFA-Spaltung vom Harz und Sidechain-Schutzgruppen.

Resin
SPPS

Festphase, Sequenz wächst am Harz.

Liquid-Phase

Gramm- bis Kilogramm-Maßstab.

Cyclisierung

Ring-Schließung für Stabilität.

D-Aminosäuren

Protease-resistente Konfiguration.

Lipid-Acyl

Albumin-Bindung und Verlängerung der HWZ.

DAC

Drug-Albumin-Conjugate über Cys-Maleimid.

Preparative HPLC
≥ 99,5 %

RP-HPLC auf C18 für Reinheit.

Lyophilisation
Trocken · Stabil

Gefriergetrocknet unter Schutzgas.

AlaHisLysGluAspProTyrSerCysPheLeuArgMetThrTrpValIle
04 · Analytik
Identität, Reinheit, Gehalt

Vier orthogonale Analytik-Methoden pro Charge

Chromatographie, Massenspektrometrie, Schwermetall-Kontrolle und mikrobiologische Sicherheit liefern ein vollständiges Charge-Bild.

C18 · 220 nm
RP-HPLC

Reversed-Phase mit UV-Detektion für Reinheit und Identität.

ESI / MALDI
MS

Molekulargewicht und Fragmentierung.

ICH Q3D
ICP-MS

Schwermetalle auf ppb-Niveau.

TAMC · TYMC
USP 〈61〉/〈62〉

Mikrobiologische Sicherheit nach USP.

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