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Ciência · Peptídeos e aminoácidos

Do alfabeto dos 20 aminoácidos à sequência precisa

Os peptídeos são cadeias curtas de aminoácidos entre as substâncias ativas clássicas e os anticorpos: suficientemente grandes para uma atividade biológica específica, suficientemente pequenos para uma síntese reprodutível.

Kennzahlen · Live
Kanonische Aminosäuren
20
Reinheit pro Charge
≥ 99,5 %
Validierte Wirkstoffe
27
QC-Pipeline
3-Tier
Catálogo de substâncias ativas→Revista de estudos
AlaHisLysGluAspProTyrSerCysPheLeuArgMetThrTrpValIle
01 · Aminosäuren
Blocos de construção · Aminoácidos

O alfabeto dos aminoácidos como gramática química

Die 20 kanonischen Aminosäuren bilden das Vokabular jeder natürlichen Peptidsequenz. Jede besitzt ein gemeinsames Backbone und unterscheidet sich durch ihre Sidechain.

Non-Standard-Bausteine wie D-Aminosäuren, Hyp oder Aib erweitern Stabilität, Halbwertszeit und Konformationskontrolle.

Hydrophob · neutral
GlyAlaValLeuIleProMet

Bilden den hydrophoben Kern; Pro bricht α-Helices und stabilisiert β-Turns.

Aromatisch
PheTyrTrp

π-Stacking und UV-Absorption bei 280 nm, Grundlage der HPLC-Detektion.

Polar · ungeladen
SerThrCysAsnGln

Wasserstoffbrücken; Cys ermöglicht Disulfid-Brücken.

Geladen
LysArgHisAspGlu

Salzbrücken und pH-abhängige Protonierung.

Non-Standard / synthetisch
AibHypSarD-ASOEGNle

Stabilität, Halbwertszeit und Membranpermeabilität.

AlaHisLysGluAspProTyrSerCysPheLeuArgMetThrTrpValIle
02 · Peptidbindung
A ligação peptídica

Uma ligação amida que transforma a sequência em função

Die Peptidbindung entsteht durch Kondensation der α-COOH-Gruppe mit der α-NH₂-Gruppe der nächsten Aminosääure. Das planare Amid-Backbone bestimmt die Konformation.

Φ- und Ψ-Diederwinkel bestimmen Sekundärstruktur. Das Ramachandran-Diagramm visualisiert erlaubte Kombinationen.

N-Acetylierung / C-Amidierung

Schützt Termini vor Exopeptidase-Abbau.

D-Aminosäure-Substitution

Proteasen erkennen D-Konfiguration an Spaltstellen nicht.

Cyclisierung

Head-to-tail oder Disulfid-Brücken stabilisieren die Struktur.

Lipid-Acyl-Konjugation

Fettsäure-Anker verlängern die Halbwertszeit über Serumalbumin.

AlaHisLysGluAspProTyrSerCysPheLeuArgMetThrTrpValIle
03 · Synthese
SPPS · Síntese em fase sólida

A síntese como ciclo preciso de acoplamento e desproteção

A síntese de peptídeos em fase sólida (SPPS) ancora a cadeia em crescimento a uma resina polimérica. Por ciclo: desproteção e acoplamento do aminoácido Fmoc seguinte.

01
Resin-Beladung

Erste Aminosäure am Wang- oder Rink-Amid-Harz. Beladungsdichte 0,2-0,8 mmol/g.

02
Entschützung

Fmoc-Abspaltung mit Piperidin in DMF.

03
Kopplung

Aktivierung mit HBTU/HATU oder DIC/Oxyma.

04
Cleavage

TFA-Spaltung vom Harz und Sidechain-Schutzgruppen.

Resin
SPPS

Festphase, Sequenz wächst am Harz.

Liquid-Phase

Gramm- bis Kilogramm-Maßstab.

Cyclisierung

Ring-Schließung für Stabilität.

D-Aminosäuren

Protease-resistente Konfiguration.

Lipid-Acyl

Albumin-Bindung und Verlängerung der HWZ.

DAC

Drug-Albumin-Conjugate über Cys-Maleimid.

Preparative HPLC
≥ 99,5 %

RP-HPLC auf C18 für Reinheit.

Lyophilisation
Trocken · Stabil

Gefriergetrocknet unter Schutzgas.

AlaHisLysGluAspProTyrSerCysPheLeuArgMetThrTrpValIle
04 · Analytik
Identidade, pureza, teor

Quatro métodos analíticos ortogonais por lote

Cromatografia, espetrometria de massa, controlo de metais pesados e segurança microbiológica proporcionam um retrato completo do lote.

C18 · 220 nm
RP-HPLC

Reversed-Phase mit UV-Detektion für Reinheit und Identität.

ESI / MALDI
MS

Molekulargewicht und Fragmentierung.

ICH Q3D
ICP-MS

Schwermetalle auf ppb-Niveau.

TAMC · TYMC
USP 〈61〉/〈62〉

Mikrobiologische Sicherheit nach USP.

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