Forschungspeptid · beta-NAD+
NAD+
Chargenanalytik · >99 % Reinheit
Abbildung beispielhaft; Aussehen und Verpackung können abweichen. 10 unbeschriftete Vials, Kennzeichnung nur auf der Kit-Verpackung. Maßgeblich ist die gewählte Stärke.
Forschungspeptid · beta-NAD+
Chargenanalytik · >99 % Reinheit
Abbildung beispielhaft; Aussehen und Verpackung können abweichen. 10 unbeschriftete Vials, Kennzeichnung nur auf der Kit-Verpackung. Maßgeblich ist die gewählte Stärke.
Tier I · Synthese-QC
Tier I · Synthese-QC
Intern · pro Schritt
RP-HPLC, MS-Konfirmation, Sequenz-Verifikation im Reinraum.
Tier II · In-Process
953
zufrieden
99,41 %
Ø Reinheit 2026
4,8 ★
Shop-Bewertung
NAD+, Nicotinamidadenindinukleotid, ist ein kleines Molekül mit einer großen Aufgabe: Es nimmt an zahllosen Stoffwechselreaktionen teil und verbindet Energiegewinnung mit zellulärer Signalgebung. Besonders spannend ist seine Doppelrolle. Als Elektronenüberträger gehört NAD+ zum Redoxstoffwechsel; zugleich nutzen NAD-abhängige Enzyme das Coenzym als Substrat.
Der Name bezeichnet die oxidierte Form des NAD+/NADH-Paars. NAD+ nimmt bei Stoffwechselreaktionen Elektronen auf und wird zu NADH. Das Verhältnis der beiden Formen spiegelt den Redoxzustand einer Zelle und zeigt, wie eng Stoffwechsel und Energiefluss miteinander verzahnt sind.
In der Glykolyse und im Citratzyklus werden Nährstoffe schrittweise abgebaut. Dabei nimmt NAD+ Elektronen auf und es entsteht NADH. In der Atmungskette gibt NADH die Elektronen wieder weiter; der dadurch aufgebaute Protonengradient treibt die ATP-Bildung an. NAD+ wird dabei regeneriert und steht für weitere Reaktionen zur Verfügung.
Diese ständige Umwandlung macht das Coenzym zu einem zentralen Knotenpunkt des Zellstoffwechsels. Ohne die Regeneration von NAD+ aus NADH könnte die oxidative Energiegewinnung nicht kontinuierlich ablaufen.
NAD+ ist mehr als ein Redoxüberträger. Sirtuine, eine Familie NAD+-abhängiger Enzyme, benötigen das Coenzym für ihre Aktivität. Auf diese Weise ist der zelluläre NAD-Status mit regulatorischen Prozessen verbunden, die auf Stoffwechsellage und Stress reagieren.
Ein zweites Enzym rückt in der Alternsforschung in den Mittelpunkt: CD38 verbraucht NAD+. In mausgenetischen und zellulären Experimenten wurde eine erhöhte CD38-Aktivität mit dem altersbedingten NAD-Rückgang und mitochondrialer Dysfunktion über einen SIRT3-abhängigen Mechanismus in Verbindung gebracht (Studie zu CD38 und SIRT3). Die Befunde stammen aus präklinischen Modellen und beschreiben einen Mechanismus, keinen bereits belegten klinischen Nutzen einer NAD+-Gabe.
Auch beim Menschen lässt sich der NAD-Status untersuchen. Eine nichtinvasive Magnetresonanzstudie an gesunden Freiwilligen fand altersabhängige Unterschiede im NAD-Gehalt und im Redoxzustand des Gehirns (Messungen im menschlichen Gehirn). Damit wird sichtbar, dass sich die NAD-Biologie im lebenden Organismus verfolgen lässt.
Die Studie beschreibt eine Beziehung zwischen Alter und NAD-Status. Sie belegt nicht, dass eine Erhöhung des NAD+-Spiegels Alterungsprozesse umkehrt oder neurologische Erkrankungen behandelt.
Direktes NAD+ ist von Vorstufen wie Nicotinamidribosid oder NMN zu unterscheiden. Eine menschliche Pilotstudie mit intravenöser Infusion verfolgte das NAD+-Metabolom in Plasma und Urin und dokumentierte zeitlich verzögerte Veränderungen der zirkulierenden Konzentrationen (Pilotstudie zur NAD+-Infusion).
Die Untersuchung liefert Daten dazu, wie NAD+ und verwandte Metaboliten im Körper zeitlich verlaufen, nicht zu klinischen Endpunkten. Ergebnisse mit Vorstufen lassen sich deshalb nicht ohne Weiteres auf direktes NAD+ übertragen.
NAD+ verbindet in einem einzigen Molekül zentrale Redoxbiologie mit der Regulation NAD-abhängiger Enzyme. Genau diese Kombination macht es für Fragestellungen interessant, die Stoffwechsel, Mitochondrien und Signalwege zusammen betrachten.
Im Shop ist NAD+ mit 100 mg, 500 mg und 1000 mg pro Vial erhältlich. Jetzt NAD+ kaufen und die passende Variante für das Forschungsvorhaben auswählen.
Noch keine Bewertungen. Teilen Sie als Erste(r) Ihre Erfahrung.
Nur Research Use Only (RUO)
Tier II · In-Process
Charge · Final
Identität, Reinheit, Wirkstoffgehalt vor Freigabe.
Tier III · Drittlabor
Tier III · Drittlabor
Extern · unabhängig
HPLC, ICP-MS und Mikrobiologie durch akkreditiertes Labor.
Jede Charge wird vor der Auslieferung von einem unabhängigen Labor mittels HPLC analysiert. Wir dokumentieren Reinheit (Ø 99,41 % im Jahr 2026), Massenspektrometrie-Identität und Sterilität. Die Produktion erfolgt nach GMP-Standards in ISO-zertifizierten Laboren.
NAD+ ist Nicotinamidadenindinukleotid und das oxidierte Coenzym des NAD+/NADH-Paars. Es nimmt an Redoxreaktionen teil und dient NAD-abhängigen Enzymen als Substrat.
NAD+ ist die oxidierte Form, NADH die reduzierte. Das Paar überträgt Elektronen: NAD+ wird bei Oxidationsreaktionen zu NADH reduziert, während NADH in der Atmungskette wieder zu NAD+ oxidiert wird.
Nein. NMN und Nicotinamidribosid sind Vorstufen, die Zellen für die NAD+-Bildung nutzen können. NAD+ selbst ist das Coenzym; Ergebnisse mit Vorstufen lassen sich nicht automatisch auf direktes NAD+ übertragen.
CD38 ist ein NAD-verbrauchendes Enzym. In Mausmodellen wurde eine erhöhte Aktivität mit altersbedingtem NAD-Rückgang und mitochondrialer Dysfunktion über SIRT3 verbunden.
NAD+ ist mit 100 mg, 500 mg und 1000 mg pro Vial erhältlich. Die Angaben bezeichnen den Inhalt pro Vial.